CMP-N-acétylneuraminate monooxygénase
enzyme
La CMP-N-acétylneuraminate monooxygénase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
CMP-N-acétylneuraminate monooxygénase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Fe2+/Fe3+, [2Fe-2S] |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
- CMP-N-acétylneuraminate + 2 ferrocytochrome b5 + O2 + 2 H+ → CMP-N-glycolylneuraminate + 2 ferricytochrome b5 + H2O.
Cette enzyme contient un centre fer-soufre de type [2Fe-2S] ainsi qu'un cation de fer Fe2+/Fe3+ comme groupes prosthétiques. Le ferricytochrome b5 produit par cette réaction est ensuite réduit par le NADH sous l'action de la cytochrome b5 réductase.
Notes et références
modifier- (en) Shaw L, Schauer R, « The biosynthesis of N-glycoloylneuraminic acid occurs by hydroxylation of the CMP-glycoside of N-acetylneuraminic acid », Biol. Chem. Hoppe-Seyler, vol. 369, no 6, , p. 477–86 (PMID 3202954, DOI 10.1515/bchm3.1988.369.1.477)
- (en) Kozutsumi Y, Kawano T, Yamakawa T, Suzuki A, « Participation of cytochrome b5 in CMP-N-acetylneuraminic acid hydroxylation in mouse liver cytosol », J., vol. Biochem., no 5, tokyo, p. 704–6 (PMID 1964451)
- (en) Schneckenburger P, Shaw L, Schauer R, « Purification, characterization and reconstitution of CMP-N-acetylneuraminate hydroxylase from mouse liver », Glycoconj. J., vol. 11, no 3, , p. 194–203 (PMID 7841794, DOI 10.1007/BF00731218)
- (en) S, Kawasaki T, Suzuki A, « Molecular cloning of cytidine monophospho-N-acetylneuraminic acid hydroxylase. Regulation of species- and tissue-specific expression of N-glycolylneuraminic acid », J. Biol. Chem., vol. 270, no 27, , p. 16458–63 (PMID 7608218, DOI 10.1074/jbc.270.27.16458)
- (en) Lottspeich F, Schauer R, « CMP-N-acetylneuraminic acid hydroxylase: the first cytosolic Rieske iron-sulphur protein to be described in Eukarya », FEBS. Lett., vol. 385, no 3, , p. 197–200 (PMID 8647250, DOI 10.1016/0014-5793(96)00384-5)
