Colicine

Domaine protéique
Pfam	PF03515
Clan Pfam	CL0446
InterPro	IPR003058
SCOP	1jch
SUPERFAMILY	1jch

Les colicines sont des toxines, de la famille des bactériocines, produites par, la bactérie Gram négative, Escherichia coli.

C'est la première bactériocine à être mise en évidence, en 1925.

Ces toxines permettent de tuer les bactéries voisines, et ainsi d'obtenir une niche écologique plus intéressante^[2].

Les différentes familles

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Mode d'action

Les colicines agissent principalement sur les canaux ioniques de la bactérie provoquant une perte du potentiel de membrane conduisant à la mort, par lyse, de la bactérie. Les colicines peuvent avoir une activité endonucléasique ou endoribonucléasique en dégradant l’ARN 16S ribosomique, bloquant ainsi la synthèse protéique et provoquant la mort de la bactérie. Certaines colicines peuvent inhiber la synthèse du peptidoglycane et de l’antigène O provoquant la lyse cellulaire.

Notes et références

↑ (en) Michael W. Parker, Johan P.M. Postma, Franc Pattus, Alec D. Tucker et Demetrius Tsernoglou, « Refined structure of the pore-forming domain of colicin A at 2.4 Å resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 224, n^o 3,‎ 5 avril 1992, p. 639-657 (PMID 1373773, DOI 10.1016/0022-2836(92)90550-4, lire en ligne)
↑ (en) Cascales E, Buchanan SK, Duché D, Kleanthous C, Lloubès R, Postle K, Riley M, Slatin S, Cavard D., « Colicin Biology », Microbiol Mol Biol Rev, vol. 71, n^o 1,‎ 2007, p. 158–229 (PMID 17347522, DOI 10.1128/MMBR.00036-06)

[10.1016/0022-2836(92)90550-4-1] (en) Michael W. Parker, Johan P.M. Postma, Franc Pattus, Alec D. Tucker et Demetrius Tsernoglou, « Refined structure of the pore-forming domain of colicin A at 2.4 Å resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 224, n^o 3,‎ 5 avril 1992, p. 639-657 (PMID 1373773, DOI 10.1016/0022-2836(92)90550-4, lire en ligne)

[pmid17347522-2] (en) Cascales E, Buchanan SK, Duché D, Kleanthous C, Lloubès R, Postle K, Riley M, Slatin S, Cavard D., « Colicin Biology », Microbiol Mol Biol Rev, vol. 71, n^o 1,‎ 2007, p. 158–229 (PMID 17347522, DOI 10.1128/MMBR.00036-06)

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