Fibrinolyse
La fibrinolyse est un processus physiologique complexe de dissolution des caillots sanguins (constitués de fibrine) par la plasmine[1]. Ce processus clôt la coagulation sanguine afin de reperméabiliser les vaisseaux sanguins réparés et sert à empêcher la formation de thromboses. La lyse du maillage de fibrine assurée par la plasmine est issue de l'activation du plasminogène[2].
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Les premières descriptions de la fibrinolyse ont été faites par Albert Dastre en 1893 avec le chien comme modèle expérimental.
Description détaillée
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La molécule centrale de la fibrinolyse est la plasmine. C'est une protéase qui dégrade la fibrine en différents fragments appelés produits de la dégradation de la fibrine et dont les D-dimères font partie. Ces fragments une fois libérés se dissolvent dans la circulation. C'est cette dissolution du maillage de fibrine qui permet la disparition du caillot formé durant l'hémostase secondaire.
Activation principale
modifier- le plasminogène sanguin, synthétisé par le foie, possède une affinité pour la fibrine et est incorporé dans le caillot lors de sa formation (ce qui permettra de le dégrader plus tard) ;
- l'activateur tissulaire du plasminogène (t-PA) est sécrété par l'endothélium vasculaire plusieurs jours après lésion de celui-ci. La thrombine et l'inflammation stimulent sa libération[3] ;
- le t-PA est l'activateur principal du plasminogène en plasmine.
Activation secondaire
modifier- la pro-urokinase est activée en urokinase par la kallicréine et la plasmine (amplification de la fibrinolyse)[4]. Ce système amplifie mais ne déclenche pas la fibrinolyse.
- l'urokinase active le plasminogène en plasmine au niveau du caillot, tout comme pour l'activateur tissulaire du plasminogène (t-PA).
Régulation
modifierPour permettre la cicatrisation de l'endothélium, une molécule assure que la plasmine ne soit pas biologiquement disponible et dissolve, ainsi, le caillot trop tôt, l'alpha2-antiplasmine[5]. La plasmine devient active une fois que l'alpha2-antiplasmine est entièrement consommée. D'autres protéines inhibent naturellement la fibrinolyse, comme le TAFI ou le PAI-1[6].
Pathologies
modifierDes défauts de fibrinolyse mènent à une thrombophilie responsable de la formation excessive de caillots sanguins.
Un excès de fibrinolyse (par déficit en alpha 2-antiplasmine ou en inhibiteur de l’activateur du plasminogène) est responsable d'hémorragies. [7],[8].
Le dosage sanguin des D-dimères (produits de la dégradation de la fibrine) peut être utile pour le diagnostic d'une thrombose (thrombose veineuse profonde par exemple)[9].
Diagnostic différentiel :
- La fibrinolyse primitive peut être confondue avec la CIVD (coagulation intravasculaire disséminée) du fait de la présence des PDF dans le plasma, mais le paramètre tranchant dans cette situation est les D-dimères qui sont présents dans la CIVD mais absents dans la fibrinolyse primitive.
Médicaments associés
modifierLes thrombolytiques accélèrent le processus et sont prescrits en cas de thrombose (infarctus, AVC, embolie pulmonaire).
L'acide tranexamique au contraire inhibe la fibrinolyse en inhibant la plasmine et est utilisée en cas d'hémorragie[10].
Article connexe
modifier- Temps de lyse de l'euglobuline, test de mesure de la fibrinolyse globale.
Références
modifier- (en) « Fibrinolysis - primary or secondary: MedlinePlus Medical Encyclopedia », sur medlineplus.gov (consulté le )
- (en) Gabriela Cesarman-Maus et Katherine A. Hajjar, « Molecular mechanisms of fibrinolysis », British Journal of Haematology, vol. 129, no 3, , p. 307–321 (ISSN 0007-1048 et 1365-2141, DOI 10.1111/j.1365-2141.2005.05444.x, lire en ligne, consulté le )
- (en) Verstraete M et Lijnen Hr, « Thrombolytic agents in development », sur Drugs, 1995 jul (PMID 7588087, consulté le )
- M. C. Alessi, « Le système fibrinolytique : activation et inhibition. ses modifications en cas de CIVD », Réanimation, vol. 11, no 8, (DOI 10.1016/S1624-0693(02)00306-7, lire en ligne, consulté le )
- Guy L. Reed, Aiilyan K. Houng, Satish Singh et Dong Wang, « α2-Antiplasmin: New Insights and Opportunities for Ischemic Stroke », Seminars in Thrombosis and Hemostasis, vol. 43, no 2, , p. 191–199 (ISSN 1098-9064, PMID 27472428, PMCID 5592111, DOI 10.1055/s-0036-1585077, lire en ligne, consulté le )
- Singh S, Kumar P, Padwad YS, Jaffer FA, Reed GL, Targeting fibrinolytic inhibition for venous thromboembolism treatment: Overview of an emerging therapeutic approach, Circulation, 2024;150!884-898
- Orphanet : Inhibiteur 1 de l'activateur du plasminogène, déficit congénital en
- Cat.inist : Syndrome hémorragique et déficit isolé en α2 antiplasmine
- A. Levrat, A. Gros, L. Rugeri et K. Inaba, « Evaluation of rotation thrombelastography for the diagnosis of hyperfibrinolysis in trauma patients », British Journal of Anaesthesia, vol. 100, no 6, , p. 792–797 (ISSN 0007-0912, DOI 10.1093/bja/aen083, lire en ligne, consulté le )
- Brandon H. Tieu, John B. Holcomb et Martin A. Schreiber, « Coagulopathy: Its Pathophysiology and Treatment in the Injured Patient », World Journal of Surgery, vol. 31, no 5, , p. 1055–1065 (ISSN 0364-2313 et 1432-2323, DOI 10.1007/s00268-006-0653-9, lire en ligne, consulté le )
