Glycine réductase
La glycine réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'enzyme observée chez Eubacterium acidaminophilum est constituée de sous-unités A, B et C. La sous-unité B contient de la sélénocystéine et un résidu pyruvyle, fixe la glycine HOOC–CH2–NH2 et libère l'ammoniac NH3 ; la sous-unité A contient également de la glycine, est réduite par la thiorédoxine et produit un intermédiaire réactionnel utilisé par la sous-unité C pour produire le phosphate d'acétyle CH3COOPO3H2. Seule la sous-unité B distingue cette enzyme de la sarcosine réductase et de la bétaïne réductase.
Cette enzyme fait partie d'une voie métabolique appelée la fermentation de la glycine (ou réduction de la glycine) présente chez certaines bactéries anaérobies strictes. Cette voie métabolique permet à ces organismes de produire de l'énergie en absence d'oxygène, notamment grâce à l'un des produits de réaction catalysé par la glycine réductase: l'acétyl-phosphate. Ce composé qui possède une liaison acyl-phosphate (anhydride mixte) à haute énergie est utilisé pour la synthèse d'ATP[1].
Relativement rare et spécialisée dans la fermentation des acides aminés, cette voie métabolique est principalement retrouvée chez les bactéries appartenant à certains groupes du phylum des Firmicutes, notamment les Clostridia.[2]
Références
modifier- ↑ (en) Jan R Andreesen, « Glycine reductase mechanism », Current Opinion in Chemical Biology, vol. 8, no 5, , p. 454–461 (DOI 10.1016/j.cbpa.2004.08.002, lire en ligne, consulté le )
- ↑ (en-US) « [40] Selenium-dependent clostridial glycine reductase », dans Methods in Enzymology, vol. 53, Academic Press, , 373–382 p. (DOI 10.1016/S0076-6879(78)53043-7, lire en ligne)
Voir aussi
modifier- Andreesen JR, D Sonntag, R Grimm, A Pich, C Eckerskorn, B Söhling et JR Andreesen, « Substrate-specific selenoprotein B of glycine reductase from Eubacterium acidaminophilum. Biochemical and molecular analysis », Eur. J. Biochem., vol. 260, no 1, , p. 38–49 DOI 10.1046/j.1432-1327.1999.00107.x
- Bednarski B, Andreesen JR, Pich A, « In vitro processing of the proproteins GrdE of protein B of glycine reductase and PrdA of D-proline reductase from Clostridium sticklandii: formation of a pyruvoyl group from a cysteine residue », Eur. J. Biochem., vol. 268, no 12, , p. 3538–44 DOI 10.1046/j.1432-1327.2001.02257.x
