Guanosine triphosphate

Identification
Guanosine triphosphate


Structure du guanosine triphosphate.
N^o CAS	86-01-1
N^o ECHA	100.001.498
N^o CE	201-647-3
SMILES	n1(c2c(c([nH]c(n2)N)=O)nc1)[C@@H]1O[C@H](CO[P@@](O[P@@](OP(O)(O)=O)(O)=O)(O)=O)[C@H]([C@H]1O)O PubChem, vue 3D
InChI	InChI : vue 3D InChI=1/C10H16N5O14P3/c11-10-13-7-4(8(18)14-10)12-2-15(7)9-6(17)5(16)3(27-9)1-26-31(22,23)29-32(24,25)28-30(19,20)21/h2-3,5-6,9,16-17H,1H2,(H,22,23)(H,24,25)(H2,19,20,21)(H3,11,13,14,18)/t3-,5-,6-,9-/m1/s1
Propriétés chimiques
Formule	C₁₀H₁₆N₅O₁₄P₃ [Isomères]
Masse molaire^[1]	523,180 4 ± 0,014 3 g/mol C 22,96 %, H 3,08 %, N 13,39 %, O 42,81 %, P 17,76 %,

Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
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Le guanosine triphosphate (GTP) est une coenzyme de transfert de groupements phosphate.

Les propriétés du guanosine triphosphate et de ses dérivés, guanosine diphosphate et guanosine monophosphate, sont identiques à celles de l'adénosine triphosphate (et ses dérivés). C'est un donneur de phosphate. Il est hydrolysé par toute une série d'enzymes appelées les GTPases. Ces protéines alternent entre deux conformations : active liée au GTP et inactive liée au GDP. L'équilibre entre ces deux conformations est régulé par des facteurs d'échange (GEF) permettant l'échange du GDP par le GTP, des protéines GAP catalysant l'hydrolyse du GTP, et enfin des protéines GDI inhibant la dissociation du GDP.

Notes et références modifier

↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.

Voir aussi modifier

[1] Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.

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