O-Phosphoséryl-ARNt:sélénocystéinyl-ARNt synthase

O-PhosphoLséryl-ARNtSec:L-sélénocystéinyl-ARNt synthase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une SepSecS de souris (Mus musculus, PDB 3BCB[1])
N° EC EC 2.9.1.2
Cofacteur(s) PLP
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

La O-phosphoséryl-ARNt:sélénocystéinyl-ARNt synthase (SepSecS) est une transférase qui catalyse la réaction :

O-phospho-L-séryl-ARNtSec + SePO33– + H2O    L-sélénocystéinyl-ARNtSec + 2 phosphate.

Cette enzyme utilise le phosphate de pyridoxal comme cofacteur[2].

Chez les archées et les eucaryotes, la formation du sélénocystéinyl-ARNtSec se déroule en effet en deux étapes[3],[4],[5] : la O-phosphoséryl-ARNtSec kinase catalyse tout d'abord la phosphorylation d'un L-séryl-ARNtSec en O-phosphoL-séryl-ARNtSec, lequel est ensuite converti en L-sélénocystéinyl-ARNtSec par la O-phosphoséryl-ARNt:sélénocystéinyl-ARNt synthase.

Notes et références modifier

  1. (en) Oleg M. Ganichkin, Xue-Ming Xu, Bradley A. Carlson, Heiko Mix, Dolph L. Hatfield, Vadim N. Gladyshev et Markus C. Wahl, « Structure and Catalytic Mechanism of Eukaryotic Selenocysteine Synthase », Journal of Biological Chemistry, vol. 283, no 9,‎ , p. 5849-5865 (PMID 18093968, DOI 10.1074/jbc.M709342200, lire en ligne)
  2. (en) Jing Yuan, Sotiria Palioura, Juan Carlos Salazar, Dan Su, Patrick O'Donoghue, Michael J. Hohn, Alexander Machado Cardoso , William B. Whitman et Dieter Söll, « RNA-dependent conversion of phosphoserine forms selenocysteine in eukaryotes and archaea », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 103, no 50,‎ , p. 18923-18927 (PMID 17142313, PMCID 1748153, DOI 10.1073/pnas.0609703104, JSTOR 30051223, Bibcode 2006PNAS..10318923Y, lire en ligne)
  3. (en) Sotiria Palioura, R. Lynn Sherrer, Thomas A. Steitz, Dieter Söll et Miljan Simonović, « The Human SepSecS-tRNASec Complex Reveals the Mechanism of Selenocysteine Formation », Science, vol. 325, no 5938,‎ , p. 321-325 (PMID 19608919, PMCID 2857584, DOI 10.1126/science.1173755, Bibcode 2009Sci...325..321P, lire en ligne)
  4. (en) Yuhei Araiso, Sotiria Palioura, Ryuichiro Ishitani, R. Lynn Sherrer, Patrick O’Donoghue, Jing Yuan, Hiroyuki Oshikane, Naoshi Domae, Julian DeFranco, Dieter Söll et Osamu Nureki, « Structural insights into RNA-dependent eukaryal and archaeal selenocysteine formation », Nucleic Acids Research, vol. 36, no 4,‎ , p. 1187-1199 (PMID 18158303, PMCID 2275076, DOI 10.1093/nar/gkm1122, lire en ligne)
  5. (en) Eric Aeby, Sotiria Palioura, Mascha Pusnik, Janine Marazzi, Allyson Lieberman, Elisabetta Ullu, Dieter Söll et André Schneidera, « The canonical pathway for selenocysteine insertion is dispensable in Trypanosomes », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 106, no 13,‎ , p. 5088-5092 (PMID 19279205, PMCID 2664009, DOI 10.1073/pnas.0901575106, JSTOR 40455153, Bibcode 2009PNAS..106.5088A, lire en ligne)