Protéine-kinase
Les kinases de protéine ou protéine-kinases (de l'anglais protein kinase) sont des enzymes qui catalysent le transfert d'un groupe phosphate de l'adénosine triphosphate (ATP) sur le groupe hydroxyle (–OH) des chaînes latérales des acides aminés ayant une fonction alcool : sérine, thréonine et tyrosine.
Description
modifier- Protéine–OH + ATP → protéine–O-PO32− + ADP
Les protéine-kinases sont impliquées dans la régulation de l'activité des protéines cibles.
Certaines protéine-kinases ont besoin de l'activation d'une cycline pour être fonctionnelles, on les appelle kinases dépendantes des cyclines (Cdk).
Classification
modifierEn 2023, 478 kinases typiques (contenant un domaine de protéine kinase eucaryote) et 40 kinases atypiques (présentant une activité kinase en l’absence de domaine de protéine kinase eucaryote) ont été identifiées. Sur la base de la similarité de séquence des domaines de protéine kinase, les kinases typiques sont classées en huit groupes [1],[2]:
- le groupe des kinases à tyrosine;
- le groupe des kinases apparentées aux kinases à tyrosine ;
- le groupe CMGC, comprenant les familles des kinases dépendantes des cyclines, des MAPK, de la glycogène synthase kinase (GSK) et des kinases de type cell division cycle ;
- le groupe STE, constitué des homologues des kinases de levure Sterile 7, Sterile 11 et Sterile 20 ;
- le groupe AGC, regroupant les familles de la protéine kinase dépendante de l’adénosine monophosphate cyclique, de la protéine kinase dépendante du guanosine monophosphate cyclique et de la protéine kinase ;
- le groupe des kinases dépendantes de la calmoduline ;
- le groupe CK1, un petit groupe de kinases sérine/thréonine ;
- le groupe des autres kinases.
Par ailleurs, 32 des 40 kinases protéiques atypiques sont regroupées au sein du groupe des kinases protéiques atypiques, qui inclut notamment les kinases du complexe bc1, les alpha-protéine kinases, les bromodomain protein kinases, les pyruvate déshydrogénase kinases, les kinases apparentées à la phosphoinositide-3-kinase, les right open kinases et les transcription intermediary factor 1 kinases. Les autres kinases protéiques atypiques sont classées comme kinases de type protéine kinase, car elles partagent le même repliement structural que les protéines kinases eucaryotes[3].
Groupe des kinases à tyrosine
modifierLes kinases à tyrosine (tyrosine kinase,TK) catalysent le transfert de groupements phosphate depuis l’ATP vers les résidus tyrosine de leurs substrats. Au sein du groupe des kinases à tyrosine, 58 kinases sont des récepteurs à activité tyrosine kinase (receptor tyrosine kinases, RTK), répartis en 20 familles. Ces protéines correspondent à des récepteurs transmembranaires possédant un domaine tyrosine kinase dans leur portion intracellulaire. Les 32 autres kinases sont des kinases à tyrosine non réceptrices (non-receptor tyrosine kinases, non-RTK), subdivisées en 10 familles et localisées de manière constitutive dans le cytoplasme[4],[5].
Groupe des kinases apparentées aux kinases à tyrosine
modifierLes kinases apparentées aux kinases à tyrosine (tyrosine kinase–like,TKL) ne possèdent généralement pas les motifs spécifiques aux kinases à tyrosine du groupe des kinases à tyrosine, mais elles partagent des similarités de séquence avec celles-ci et fonctionnent comme des kinases sérine/thréonine dans les processus biochimiques[6].
Groupe CMGC
modifierLes principales kinases du groupe CMGC comprennent les kinases dépendantes des cyclines (CDK), les kinases activées par les mitogènes (MAPK), la glycogène synthase kinase 3 et les kinases de type cell division cycle (CLK). Parmi celles-ci, les kinases dépendantes des cyclines et les protéines-kinase activée par mitogène constituent deux des sous-familles du groupe CMGC les plus importantes et les plus largement étudiées[7].
Groupe STE
modifierLe groupe des kinases STE se compose de trois grandes familles : Sterile 7 (Ste7, également appelée MAP2K), Sterile 11 (Ste11, également appelée MAP3K) et Sterile 20 (Ste20, également appelée MAP4K). Après une activation séquentielle, ces kinases conduisent à l’activation de la famille des MAPK. Les MAP2K phosphorylent directement les protéine-kinases activées par mitogène. Dans une cascade MAPK typique, une MAP3K active une MAP2K par phosphorylation de deux résidus sérine/thréonine conservés situés dans la boucle d’activation, tandis qu’une MAP4K agit en amont sur la MAP3K[8].
Groupe AGC
modifierDans le génome humain, plus de 63 protéines kinases présentent les caractéristiques du groupe AGC, dont 20 kinases sérine/thréonine telles que la protéine kinase A (PKA), la 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 (PDK1), AKT et la Rho-associated coiled-coil containing kinase (ROCK), réparties en 14 familles. Deux autres familles, les kinases Aurora et les kinases de type Polo (PLK), sont les plus étroitement apparentées au groupe AGC[9],[10].
Groupe des kinases dépendantes de la calmoduline
modifierLe groupe des kinases dépendantes de la calmoduline (calcium/calmodulin-dependent protein kinases CAMK) sont des capteurs essentiels du Ca²⁺ qui convertissent l’activation glutamatergique en plasticité synaptique lors des processus d’apprentissage et de mémoire[11].
Groupe CK1
modifierGroupe des autres kinases
modifierAu sein de ce groupe, presque tous les membres sont des kinases sérine/thréonine présentant une homologie de séquence distincte, et la majorité d’entre eux est impliquée dans la division cellulaire. Ce groupe comprend 30 familles (telles que Aurora, PLK, cell division cycle 7, les kinases apparentées au gène never in mitosis A [NEK], la CaM-dependent protein kinase kinase [CAMKK], la IκB kinase [IKK], et les TBC1-domain containing kinases) ainsi que deux sous-familles, incluant la general control nonrepressible 2 (GCN2) et la pancreatic eIF2α kinase.
Liste des protéines kinase
modifierLa liste des protéines kinases se trouve ici.
Notes et références
modifier- ↑ (en) Sameh Eid, Samo Turk, Andrea Volkamer et Friedrich Rippmann, « KinMap: a web-based tool for interactive navigation through human kinome data », BMC Bioinformatics, vol. 18, no 1, , p. 16 (ISSN 1471-2105, PMID 28056780, PMCID 5217312, DOI 10.1186/s12859-016-1433-7, lire en ligne, consulté le )
- ↑ (en) Beilei Wang, Hong Wu, Chen Hu et Haizhen Wang, « An overview of kinase downregulators and recent advances in discovery approaches », Signal Transduction and Targeted Therapy, vol. 6, no 1, , p. 423 (ISSN 2059-3635, PMID 34924565, PMCID 8685278, DOI 10.1038/s41392-021-00826-7, lire en ligne, consulté le )
- ↑ (en) Georgi K. Kanev, Chris de Graaf, Iwan J.P. de Esch et Rob Leurs, « The Landscape of Atypical and Eukaryotic Protein Kinases », Trends in Pharmacological Sciences, vol. 40, no 11, , p. 818–832 (DOI 10.1016/j.tips.2019.09.002, lire en ligne, consulté le )
- ↑ « Human Verification », sur www.eurekaselect.com (PMID 23574525, PMCID 3796894, DOI 10.2174/15680266113139990094, consulté le )
- ↑ (en) Dan R. Robinson, Yi-Mi Wu et Su-Fang Lin, « The protein tyrosine kinase family of the human genome », Oncogene, vol. 19, no 49, , p. 5548–5557 (ISSN 1476-5594, DOI 10.1038/sj.onc.1203957, lire en ligne, consulté le )
- ↑ Danyu Shen, Yumei Dong, Yun Wei et Meiqian Zhang, « Genome-wide and functional analyses of tyrosine kinase-like family genes reveal potential roles in development and virulence in mosquito pathogen Pythium guiyangense », Fungal Genetics and Biology, vol. 130, , p. 11–18 (ISSN 1087-1845, DOI 10.1016/j.fgb.2019.04.009, lire en ligne, consulté le )
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- ↑ Alejandro E. Leroux, Jörg O. Schulze et Ricardo M. Biondi, « AGC kinases, mechanisms of regulation and innovative drug development », Seminars in Cancer Biology, aGC kinases in cancer metastasis, immunocheckpoint regulation and drug resistance, vol. 48, , p. 1–17 (ISSN 1044-579X, DOI 10.1016/j.semcancer.2017.05.011, lire en ligne, consulté le )
- ↑ (en) Christian P. Müller, Boris B. Quednow, Anbarasu Lourdusamy et Johannes Kornhuber, « CaM Kinases: From Memories to Addiction », Trends in Pharmacological Sciences, vol. 37, no 2, , p. 153–166 (DOI 10.1016/j.tips.2015.11.001, lire en ligne, consulté le )
- ↑ (en) Andrea Venerando, Maria Ruzzene et Lorenzo A. Pinna, « Casein kinase: the triple meaning of a misnomer », Biochemical Journal, vol. 460, no 2, , p. 141–156 (ISSN 0264-6021 et 1470-8728, DOI 10.1042/BJ20140178, lire en ligne, consulté le )
- ↑ (en) Seiko Ikezu et Tsuneya Ikezu, « Tau-tubulin kinase », Frontiers in Molecular Neuroscience, vol. 7, (ISSN 1662-5099, PMID 24808823, PMCID 4009424, DOI 10.3389/fnmol.2014.00033, lire en ligne, consulté le )
Liens externes
modifier- Ressource relative à la santé :
