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Utilisateur:Dr Philippe Degbomont/Antimicrobial peptides

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Différentes structures de peptides antimicrobiens

Les peptides antimicrobiens (PAM), (AMPs en anglais) également appelés peptides de défense de l'hôte (HDPs en anglais), font partie de la réponse immunitaire innée trouvée dans toutes les classes de la vie. Des différences fondamentales existent entre les cellules procaryotes et eucaryotes pouvant représenter des cibles pour les peptides antimicrobiens. Ces peptides sont de puissants antibiotiques à large spectre qui présentent un potentiel en tant que nouveaux agents thérapeutiques. Il a été démontré que les peptides antimicrobiens tuent les bactéries à Gram négatif et à Gram positif, les virus enveloppés, les champignons et même les cellules transformées ou cancéreuses[1]. Contrairement à la majorité des antibiotiques classiques, il apparaît que les peptides antimicrobiens déstabilisent fréquemment les membranes biologiques, peuvent former des canaux trans-membranaires et peuvent également renforcer l’immunité en jouant le rôle d’ immunomodulateurs.

Structure

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Les peptides antimicrobiens constituent un groupe unique et diversifié de molécules, qui sont divisées en sous-groupes sur la base de leur composition et de leur structure en acides aminés[2]. Les peptides antimicrobiens contiennent généralement entre 12 et 50 acides aminés. Ces peptides incluent deux résidus chargés positivement ou plus fournis par l'arginine, la lysine ou, dans les environnements acides, l'histidine et une proportion importante (généralement > 50%) de résidus hydrophobes[3],[4],[5]. Les structures secondaires de ces molécules suivent 4 thèmes, dont i) les hélices α, ii) les brins β dus à la présence de 2 liaisons disulfure ou plus, iii) l’épingle ou la boucle β dues à la présence d’une simple liaison disulfure / ou cyclisation de la chaîne peptidique et iv) étendu[6]. Beaucoup de ces peptides ne sont pas structurés en solution libre et se replient dans leur configuration finale lors de la partition dans des membranes biologiques. Il contient des résidus d'acides aminés hydrophiles alignés le long d'un côté et des résidus d'acides aminés hydrophobes alignés le long du côté opposé d'une molécule hélicoïdale[2]. Cette amphipathicité des peptides antimicrobiens leur permet de se répartir dans la bicouche lipidique de la membrane. La capacité d'association avec des membranes est une caractéristique définitive des peptides antimicrobiens[7] [8] bien que la perméabilisation des membranes ne soit pas nécessaire. Ces peptides exercent diverses activités antimicrobiennes, allant de la perméabilisation membranaire à l’action sur une gamme de cibles cytoplasmiques.

Type caractéristiques AMPs
Peptides anioniques riche en acides glutamique et aspartique Maximin H5 chez les amphibiens, Dermcidine chez l'homme
Peptides α-hélicoïdaux cationiques linéaires manque de cystéine Cétropines , andropine, moricine , cératotoxine et mélittine d'insectes, Magainin , dermaseptine , bombinine, brevinine-1, esculentines et buforine II d'amphibiens, CAP18 de lapins, LL37 d'humains
Peptide cationique enrichi en acide aminé spécifique riche en proline, arginine, phénylalanine, glycine, tryptophane abaecin, apidaecins d'abeilles domestiques, prophénine de porcs, indolicidine de bétail.
Peptides anioniques et cationiques contenant de la cysteine et formant des liaisons disulfure contient 1 ~ 3 liaison disulfure 1 liaison: brevinines, 2 liaisons: protégrine de porc, tachyplesines de limules, 3 liaisons: défenses de l'homme, plus de 3: drosomycine dans les mouches

Activités

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Les modes d'action des peptides antimicrobiens

Les modes d'action par lesquels les peptides antimicrobiens tuent les microbes varient [9] et peuvent différer d'une espèce bactérienne à l'autre[10]. Certains peptides antimicrobiens tuent à la fois les bactéries et les champignons, par exemple le psoriasin tue E. coli et plusieurs champignons filamenteux[11]. La membrane cytoplasmique est une cible fréquente, mais les peptides peuvent également interférer avec la synthèse de l'ADN et des protéines, le repliement des protéines et la synthèse de la paroi cellulaire[9]. Le contact initial entre le peptide et l'organisme cible est électrostatique, car la plupart des surfaces bactériennes sont anioniques ou hydrophobes, comme dans le peptide antimicrobien Piscidin. Leur composition en acides aminés, leur caractère amphipathique, leur charge cationique et leur taille leur permettent de s’attacher aux bicouches membranaires et de s’insérer dans celles-ci pour former des pores par des mécanismes à barreaux, à tapis ou à pores toroïdaux. Alternativement, ils peuvent pénétrer dans la cellule pour lier des molécules intracellulaires qui sont essentielles à la vie cellulaire[12]. Les modèles de liaison intracellulaire comprennent l'inhibition de la synthèse de la paroi cellulaire, l'altération de la membrane cytoplasmique, l'activation de l'autolysine, l'inhibition de la synthèse de l'ADN, de l'ARN et des protéines et l'inhibition de certaines enzymes. Cependant, dans de nombreux cas, le mécanisme exact de la mise à mort n'est pas connu. Une technique émergente pour l'étude de tels mécanismes est l'interférométrie à double polarisation[13],[14]. Contrairement à de nombreux antibiotiques classiques, ces peptides semblent être bactéricides[1] au lieu de bactériostatiques. En général, l'activité antimicrobienne de ces peptides est déterminée en mesurant la concentration minimale inhibitrice (CMI), qui est la plus faible concentration de médicament inhibant la croissance bactérienne[15].

Les PAM peuvent posséder de multiples activités, notamment des activités bactériennes anti-gram-positives, anti-fongiques, anti-fongiques, anti-virales, anti-parasitaires et anti-cancéreuses. Une grande analyse fonctionnelle indique que parmi toutes les activités des PAM, l'amphipathie et la charge, deux propriétés principales des PAM, distinguent le mieux les PAM avec et sans activités bactériennes anti-gram négatif[16]. Cela implique qu'être un PAM ayant des activités bactériennes anti-gram-négatives peut nécessiter une forte amphipathie et une charge positive nette.

Immunomodulation

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En plus de tuer directement les bactéries, il a été démontré qu'elles remplissaient un certain nombre de fonctions immunomodulatrices pouvant jouer un rôle dans l'élimination de l'infection, notamment la capacité de modifier l'expression du gène de l'hôte, d'agir comme chimiokines et/ou d'induire la production de chimiokines, en inhibant les protéines - production de cytokines inflammatoires, favorisant la cicatrisation des plaies et modulant les réponses des cellules dendritiques et des cellules de la réponse immunitaire adaptative. Les modèles animaux indiquent que les peptides de défense de l'hôte sont essentiels à la fois pour prévenir et éliminer l'infection. Il semble que de nombreux peptides initialement isolés sous le nom de "peptides antimicrobiens" se soient avérés avoir des fonctions alternatives plus importantes in vivo (par exemple, l'hepcidine[17]).

Mécanismes d'action

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Images au microscope électronique à balayage (grossissement 50 000X) montrant l'action d'un peptide antimicrobien expérimental (NN2_0050) sur la membrane cellulaire d'E.coli (K12 MG1655) [1] CI-DESSUS: Membranes cellulaires intactes du groupe témoin. CI-DESSOUS: Membranes cellulaires perturbées et fuite du chromosome bactérien (vert) dans le groupe traité.

Les peptides antimicrobiens possédant une charge nette positive sont attirés et incorporés dans les membranes bactériennes chargées négativement. Une fois à l'intérieur de la membrane, ils sont supposés causer des perturbations par trois mécanismes possibles:

  • formation de pores toroïdaux
  • formation de tapis
  • formation de douves de tonneau

Bien que les spécificités de chaque mécanisme diffèrent, toutes proposent une rupture de la membrane induite par un peptide, permettant ainsi une fuite cytoplasmique qui conduit finalement à la mort.

Des travaux récents ont brossé un tableau plus complexe de l'activité des peptides antimicrobiens. Les peptides antimicrobiens peuvent également agir en tant qu'inhibiteurs métaboliques, inhibiteurs de la synthèse de l'ADN, de l'ARN et des protéines et inhibiteurs de la synthèse de la paroi cellulaire ou de la formation de septum. Ils sont également connus pour causer l’agrégation des ribosomes et délocaliser les protéines membranaires.

Ajoutant une couche supplémentaire de complexité, de nombreux peptides antimicrobiens naturels possèdent une activité bactéricide faible. Plutôt que d'inhiber directement la croissance bactérienne, ils sont maintenant connus pour agir de concert avec le système immunitaire de l'hôte par le biais de mécanismes comprenant l'induction de chimiokines, la libération d'histamine et la modulation de l'angiogenèse. Ces effets immunomodulateurs ont récemment commencé à attirer l'attention.

Plusieurs méthodes ont été utilisées pour déterminer les mécanismes de l'activité des peptides antimicrobiens[10],[12]. En particulier, les études de RMN à l'état solide ont fourni une explication de résolution au niveau atomique de la rupture de membrane par des peptides antimicrobiens[18],[19]. Au cours des dernières années, la cristallographie aux rayons X a été utilisée pour décrire en détail la manière dont la famille des défensines végétales rompent les membranes en identifiant les phospholipides clés dans les membranes cellulaires du pathogène[20],[21]. On a pensé que les défensines humaines agissaient par un mécanisme similaire, ciblant les lipides des membranes cellulaires dans le cadre de leur fonction. En fait, il a été démontré que la bêta-défensine 2 humaine tue les champignons pathogènes Candida albicans par le biais d’interactions avec des phospholipides spécifiques[22].

Les méthodes Applications
Microscopie visualiser les effets des peptides antimicrobiens sur les cellules microbiennes
Spectroscopie d'émission atomique pour détecter une perte de potassium intracellulaire (une indication que l'intégrité de la membrane bactérienne a été compromise)
Colorants fluorescents mesurer la capacité des peptides antimicrobiens à perméabiliser les vésicules membranaires
Formation de canaux ioniques évaluer la formation et la stabilité d'un pore induit par un peptide antimicrobien
Dichroïsme circulaire et dichroïsme circulaire orienté mesurer l'orientation et la structure secondaire d'un peptide antimicrobien lié à une bicouche lipidique
Interférométrie à double polarisation mesurer les différents mécanismes des peptides antimicrobiens
Spectroscopie RMN à l'état solide mesurer la structure secondaire, l'orientation et la pénétration de peptides antimicrobiens dans des bicouches lipidiques à l'état cristallin liquide biologiquement pertinent
Diffraction des neutrons et des rayons x mesurer les diagrammes de diffraction des pores induits par les peptides dans les membranes de multicouches ou de liquides orientés

Usage thérapeutique

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Les peptides antimicrobiens ont été utilisés comme agents thérapeutiques; leur utilisation est généralement limitée à une administration par voie intraveineuse ou à des applications topiques en raison de leur courte demi-vie. En janvier 2018, les peptides antimicrobiens suivants étaient utilisés en clinique[23]:

Recherche

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Certaines des cécropines (par exemple la cécropine A et la cécropine B) ont des propriétés anticancéreuses et sont appelées peptides anticancéreux (ACPs en anglais)[24]. Les ACP hybrides basés sur Cecropin A ont été étudiés pour leurs propriétés anticancéreuses. Des recherches ont récemment été menées pour identifier des peptides antimicrobiens potentiels provenant de procaryotes [25] et d'organismes aquatiques tels que les poissons [26],[27] et les mollusques et crustacés [28].

Sélectivité

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Dans la compétition des cellules bactériennes et des cellules hôtes avec les peptides antimicrobiens, les peptides antimicrobiens vont interagir préférentiellement avec la cellule bactérienne avec les cellules de mammifère, ce qui leur permet de tuer des micro-organismes sans être significativement toxiques pour les cellules de mammifère[29]. La sélectivité est une caractéristique très importante des peptides antimicrobiens et peut garantir leur fonction d'antibiotique dans les systèmes de défense de l'hôte.

Les facteurs

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Certains facteurs sont étroitement liés à la propriété de sélectivité des peptides antimicrobiens, parmi lesquels la propriété cationique contribue le plus. Étant donné que la surface des membranes bactériennes est plus chargée négativement que les cellules de mammifère, les peptides antimicrobiens présenteront des affinités différentes pour les membranes bactériennes et les membranes cellulaires des mammifères[30].

En outre, il existe également d'autres facteurs qui affecteront la sélectivité. Il est bien connu que le cholestérol est normalement largement distribué dans les membranes cellulaires des mammifères en tant qu’agents stabilisants, mais absent dans les membranes des cellules bactériennes; et la présence de ces cholestérols réduira aussi généralement l'activité des peptides antimicrobiens, du fait soit de la stabilisation de la bicouche lipidique, soit des interactions entre le cholestérol et le peptide. Ainsi, le cholestérol contenu dans les cellules de mammifères protégera les cellules des attaques des peptides antimicrobiens[31].

En outre, il est bien connu que le potentiel trans-membranaire (ou potentiel électrochimique de membrane) affecte les interactions peptide-lipides[32]. Un potentiel trans-membranaire interne négatif existe de la feuille externe à la feuille interne des membranes cellulaires et ce potentiel trans-membranaire interne négatif facilitera la perméabilisation de la membrane, probablement en facilitant l'insertion de peptides chargés positivement dans les membranes. En comparaison, le potentiel trans-membranaire des cellules bactériennes est plus négatif que celui des cellules de mammifère normales; la membrane bactérienne risque donc d'être attaquée par les peptides antimicrobiens chargés positivement.

De même, on pense également que l'augmentation de la force ionique [31] qui réduit généralement l'activité de la plupart des peptides antimicrobiens, contribue en partie à la sélectivité des peptides antimicrobiens en affaiblissant les interactions électrostatiques requises pour l'interaction initiale.

Base Moléculaire De La Sélectivité Cellulaire Des Peptides Antimicrobiens

Mécanisme

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Les membranes cellulaires des bactéries sont riches en phospholipides acides, tels que le phosphatidylglycérol et la cardiolipine[29],[33]. Ces groupes de tête phospholipidiques sont fortement chargés négativement. Par conséquent, les feuillets les plus à l'extérieur de la bicouche qui sont exposés à l'extérieur des membranes bactériennes sont plus attrayants pour l'attaque des peptides antimicrobiens chargés positivement. Ainsi, l'interaction entre les charges positives des peptides antimicrobiens et les membranes bactériennes chargées négativement concerne principalement les interactions électrostatiques, qui constituent le principal moteur de l'association cellulaire. De plus, comme les peptides antimicrobiens forment des structures avec une face chargée positivement et une face hydrophobe, il existe également des interactions hydrophobes entre les régions hydrophobes des peptides antimicrobiens et la surface des phospholipides zwitterioniques (électriquement neutres) seulement comme un effet mineur dans ce cas.

En revanche, la partie externe des membranes des plantes et des mammifères est principalement composée de lipides sans charge nette, car la plupart des lipides avec des groupes de tête chargés négativement sont principalement séquestrés dans la foliole interne des membranes plasmiques[30]. Ainsi, dans le cas des cellules de mammifères, les surfaces extérieures des membranes sont généralement constituées de phosphatidylcholine et de sphingomyéline zwitterioniques, même si une petite partie des surfaces extérieures de la membrane contient des gangliosides chargés négativement. Par conséquent, l'interaction hydrophobe entre la face hydrophobe des peptides antimicrobiens amphipathiques et les phospholipides zwitterioniques à la surface des membranes cellulaires des mammifères joue un rôle majeur dans la formation de la liaison peptide-cellule[34]. Cependant, l'interaction hydrophobe est relativement faible comparée à l'interaction électrostatique, ainsi, les peptides antimicrobiens vont interagir préférentiellement avec les membranes bactériennes. [réf. nécessaire] L'interférométrie à double polarisation a été utilisée in vitro pour étudier et quantifier l'association avec le groupe de tête, l'insertion dans la bicouche, la formation de pores et la rupture éventuelle de la membrane[35],[36].

Contrôle

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De nombreux efforts ont été déployés pour contrôler la sélectivité des cellules. Par exemple, des tentatives ont été faites pour modifier et optimiser les paramètres physico-chimiques des peptides afin de contrôler les sélectivités, y compris la charge nette, l'hélicité, l'hydrophobie par résidu (H), le moment hydrophobe (μ) et l'angle sous-tendu par la face de l'hélice polaire chargée positivement (Φ)[32]. On pense que d'autres mécanismes, tels que l'introduction de D-aminoacides et d'aminoacides fluorés dans la phase hydrophobe, brisent la structure secondaire et réduisent ainsi les interactions hydrophobes avec les cellules de mammifère. Il a également été découvert que la substitution Pro → Nlys dans les peptides antimicrobiens β-turn contenant du Pro était une stratégie prometteuse pour la conception de nouveaux peptides antimicrobiens sélectifs pour les cellules bactériennes dotés de mécanismes d'action intracellulaires[37]. Il a été suggéré que la fixation directe de la magainine à la surface du substrat diminuait la liaison des cellules non spécifiques et conduisait à une limite de détection améliorée pour les cellules bactériennes telles que Salmonella et E. coli[38].

Résistance bactérienne

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Les bactéries utilisent diverses stratégies de résistance pour éviter la destruction des peptides antimicrobiens[12]. Certains micro-organismes modifient les charges nettes en surface. Staphylococcus aureus transporte la D-alanine du cytoplasme à l'acide teichoïque de surface, ce qui réduit la charge négative nette en introduisant des groupes amino basiques[39]. S. aureus modifie également ses membranes anioniques via MprF avec L-lysine, augmentant la charge nette positive[39]. L'interaction des peptides antimicrobiens avec les cibles membranaires peut être limitée par le polysaccharide en capsule de Klebsiella pneumoniae[40]. Des altérations se produisent dans le lipide A. Les espèces de Salmonella réduisent la fluidité de leur membrane externe en augmentant les interactions hydrophobes entre un nombre accru de queues acyles du lipide A en ajoutant du myristate au lipide A avec du 2-hydroxymyristate et en formant du lipide hepta-acylé en ajoutant du palmitate. On pense que le moment hydrophobe accru retarde ou supprime l’insertion de peptides antimicrobiens et la formation de pores. Les résidus subissent une altération dans les protéines membranaires. Chez certaines bactéries à Gram négatif, l’altération de la production de protéines de la membrane externe est corrélée à la résistance à la destruction par des peptides antimicrobiens[41]. L'Hemophilus influenzae non typable transporte les PAM à l'intérieur de la cellule, où ils sont dégradés. En outre, H. influenzae remodèle ses membranes pour lui donner l’impression que la bactérie a déjà été attaquée avec succès par les Φ, ce qui l’empêche d’être attaquée par davantage de PAM[42]. Les transporteurs de cassette de liaison à l'ATP importent des peptides antimicrobiens et la pompe d'efflux à division de cellules à résistance-nodulation exporte des peptides antimicrobiens[43]. Les deux transporteurs ont été associés à une résistance aux peptides antimicrobiens. Les bactéries produisent des enzymes protéolytiques susceptibles de dégrader les peptides antimicrobiens et donc de les rendre résistantes[44]. Les vésicules de la membrane externe produites par les bactéries à Gram négatif lient les peptides antimicrobiens et les séquestrent loin des cellules, protégeant ainsi les cellules[45]. Les vésicules de la membrane externe sont également connues pour contenir diverses protéases, peptidases et autres enzymes lytiques, qui peuvent jouer un rôle dans la dégradation des molécules de peptide extracellulaire et d’acide nucléique, qui, si on les laisse atteindre les cellules bactériennes, peuvent être dangereuses pour les cellules. La signalisation cyclique-di-GMP avait également été impliquée dans la régulation de la résistance aux peptides antimicrobiens chez Pseudomonas aeruginosa[46].

Bien que ces exemples montrent que la résistance peut évoluer naturellement, il est de plus en plus préoccupant que l’utilisation de copies pharmaceutiques de peptides antimicrobiens puisse rendre la résistance plus fréquente et plus rapide. Dans certains cas, la résistance à ces peptides utilisés en tant que produit pharmaceutique pour traiter des problèmes médicaux peut entraîner une résistance, non seulement à l'application médicale des peptides, mais à la fonction physiologique de ces peptides[47],[48].

Exemples

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Les peptides antimicrobiens sont produits par toutes les espèces connues, y compris les peptides de bactéries, de champignons, d’hydres, d’insectes ( mastoparan, ponératoxine, cécropine, moricine, mélittine et autres)[49], de grenouilles (magainine, dermaseptine et autres)[50], aviaire (par exemple, la cathélicidine et les défensines)[51], de mammifères (par exemple, la cathélicidine, les défensines et les protégrines ). Les recherches se sont multipliées ces dernières années pour mettre au point des mimétiques artificielles de peptides antimicrobiens tels que les SNAPP , en raison notamment du coût prohibitif de la production de AMP d'origine naturelle[52]. Un exemple de ceci est le peptide C18G facialement cationique , qui a été conçu à partir du domaine C-terminal du facteur IV plaquettaire humain[53]. Actuellement, le peptide antimicrobien le plus largement utilisé est la nisine. Étant le seul peptide antimicrobien approuvé par la FDA, il est couramment utilisé comme conservateur artificiel[54].

Bioinformatique

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Plusieurs bases de données bio-informatiques existent pour cataloguer les peptides antimicrobiens, telles que ADAM (base de données de peptides antimicrobiens) [55], APD (base de données de peptides antimicrobiens), BioPD (base de données de peptides biologiquement actifs), CAMP (collecte de séquences et de structures de peptides antimicrobiens)[56], DBAASP (base de données sur l'activité antimicrobienne et la structure des peptides) et LAMP (PAM de liaison). Les bases de données de peptides antimicrobiens peuvent être divisées en deux catégories sur la base de la source de peptides qu'elles contiennent, en tant que bases de données spécifiques et bases de données générales. Ces bases de données contiennent divers outils d’analyse et de prévision des peptides antimicrobiens. Par exemple, CAMP contient des prévisions AMP, un calculateur de caractéristiques, une recherche BLAST, ClustalW, VAST, PRATT, roue hélicoïdale, etc. En outre, ADAM permet aux utilisateurs de rechercher ou de parcourir des relations séquence-structure AMP. Les peptides antimicrobiens englobent souvent un large éventail de catégories telles que les peptides antifongiques, antibactériens et antituberculeux. Des outils tels que PeptideRanker[57] et PeptideLocator[58] permettent de prédire les peptides antimicrobiens tandis que d'autres ont été développés pour prédire les activités antifongiques et antituberculeuses[59],[60]. AntiMPmod a été développé pour prédire le potentiel antimicrobien de peptides modifiés chimiquement[61] (voir liens externes).

Voir également

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Références

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Lectures complémentaires

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  • « Antimicrobial peptides: an overview of a promising class of therapeutics », Cent. Eur. J. Biol., vol. 2, no 1,‎ , p. 1–33 (DOI 10.2478/s11535-007-0010-5)
  • « On the nature of antimicrobial activity: a model for protegrin-1 pores », Journal of the American Chemical Society, vol. 130, no 13,‎ , p. 4338–46 (PMID 18335931, PMCID 2474802, DOI 10.1021/ja0780380)
  • « Computer simulation of antimicrobial peptides », Current Medicinal Chemistry, vol. 14, no 26,‎ , p. 2789–98 (PMID 18045125, DOI 10.2174/092986707782360105)
  • « Preliminary experimental anticancer activity of cecropins », Peptide Research, vol. 7, no 5,‎ , p. 265–9 (PMID 7849420)
  • « CAMP: a useful resource for research on antimicrobial peptides », Nucleic Acids Research, vol. 38, no Database issue,‎ , D774-80 (PMID 19923233, PMCID 2808926, DOI 10.1093/nar/gkp1021)

Liens externes

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