Bêta-glucosidase
Une β-glucosidase est une glycoside-hydrolase qui agit sur les liaisons osidiques dans lesquelles le glucose est engagé dans une liaison bêta, ce qui la différencie de l'α-glucosidase :
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
- Hydrolyse des résidus terminaux non réducteurs de β-D-glucosyle avec libération de β-D-glucose.
Structure
modifierLa β-glucosidase est composée de deux chaines polypeptidiques[1]. Chaque chaine, constituée de 438 acides aminés, forme une sous-unité de l'enzyme[2]. Chacune de ces sous-unités contient un site actif. Ce site actif présente trois structures potentielles : la poche, la fente et le tunnel[3]. La poche favorise la reconnaissance des monosaccharides comme le glucose. La fente permet la liaison des sucres pour former des polysaccharides. Le tunnel permet à l'enzyme de se fixer au polysaccharide puis de libérer le produit tout en restant liée au sucre[3].
Fonction
modifierLa fonction de cette enzyme est d'hydrolyser divers hétérosides et oligosaccharides. L'oligosaccharide le plus important avec lequel la β-glucosidase réagit est la cellulose. La cellulose est un polymère composé de résidus glucosylés liés par des liaisons β-1,4. De nombreux organismes ont besoin de β-glucosidases, de cellulases (endoglucanases (en)) ou de cellobiosidases (en) (exoglucanases (en)) pour la consommer. Ces enzymes sont des outils puissants pour la dégradation des parois cellulaires végétales par les pathogènes et autres organismes consommant la biomasse végétale. Les β-glucosidases sont essentielles à la digestion de divers nutriments par de nombreux organismes. Cette enzyme effectue une réaction de double déplacement : elle adopte une forme intermédiaire lorsque le premier substrat se fixe au site actif, puis libère le produit avant la fixation d'un autre substrat, avant de revenir à sa forme initiale à la fin de la réaction[4]. Dans le cas de la β-glucosidase, deux résidus carboxylates de glucosides (cellobiose, cellotriose, cellotétraose) sont impliqués au niveau du site actif. La réaction a pour but d'éliminer ces résidus du disaccharide cellobiose afin de produire du glucose lors de l'hydrolyse de la biomasse[5]. Selon la molécule avec laquelle l'enzyme réagit, la réaction produit une ou deux molécules de glucose.
Chez l'humain
modifierLes tissus du foie, de l'intestin grêle, de la rate et des reins contiennent une β-glucosidase cytosolique (CBG) qui hydrolyse divers β-D-glycosides. Cette enzyme humaine présente une activité significative envers de nombreux xénobiotiques fréquemment présents dans l'alimentation humaine, notamment les glycosides de phytoestrogènes, les flavonoïdes, les composés phénoliques simples et les cyanogènes. La CBG humaine hydrolyse une large gamme de glucosides alimentaires, jouant probablement un rôle crucial dans le métabolisme des xénobiotiques[6].
La β-glucosidase liposomale (glucocérébrosidase), présente dans les lysosomes humains, joue un rôle important dans la dégradation des glycosphingolipides, en décomposant le glucosylcéramide en céramide et en glucose[7]. La maladie de Gaucher est caractérisée par une accumulation de glucosylcéramide dans les tissus de l'organisme, due à un déficit ou à une altération de l'activité de la β-glucosidase liposomale. Cette accumulation entraine une fragilisation osseuse, des lésions hépatiques, une splénomégalie et une altération de la fonction splénique[8].
Outre les β-glucosidases exprimées dans les tissus humains, on trouve également des β-glucosidases bactériennes dans la salive et l'intestin. Produites par le microbiote buccal et gastrointestinal, ces enzymes ont des implications dans la santé humaine, le métabolisme des médicaments et des hormones, et sont impliquées dans certaines maladies[9],[10].
Requin-marteau tiburo
modifierLe requin-marteau tiburo vit dans les eaux tropicales et subtropicales, dans les estuaires aux fonds vaseux ou sableux riches en herbiers marins. On le croyait autrefois exclusivement carnivore. Bien que l'on sache qu'il consomme des herbiers marins, ce comportement était considéré comme accessoire et sans intérêt pour sa survie[11]. Cependant, des études récentes ont révélé que de son intestin postérieur hébergeait une forte activité de la β-glucosidase[12]. Lors de la digestion, l'acidité de l'estomac fragilise les parois cellulaires de l'herbe, permettant ainsi à la β-glucosidase de pénétrer dans les cellules et de digérer la cellulose. Cette activité est comparable à celle de l'anguille à face de singe (en), un herbivore. Le requin-marteau tiburo est donc capable d'effectuer la même digestion qu'un herbivore. Il est par conséquent désormais classé comme omnivore.
Crabe rouge de l'île Christmas
modifierLes crabes terrestres comme le crabe rouge de l'ile Christmas possèdent plusieurs variantes de β-glucosidase, car ce sont des herbivores terrestres. Chez le crabe rouge de l'île Christmas, la β-glucosidase produit non seulement du glucose, mais élimine également le cellobiose[13]. Ceci est important car le cellobiose est un inhibiteur de plusieurs enzymes, dont l'endo-β-1,4-glucanase et la cellobiohydrolase. La β-glucosidase est également capable d'hydrolyser de petits oligomères produits par d'autres enzymes sans l'aide d'une enzyme intermédiaire[14]. De ce fait, la β-glucosidase est une enzyme très efficace non seulement dans le tube digestif du crabe rouge de l'ile Christmas, mais aussi chez d'autres crustacés.
Prunus
modifierLa β-glucosidase est impliquée dans un mécanisme de défense des Prunus. À l'occasion de morsures, l'enzyme entre en contact avec la prunasine ou l'amygdaline, deux glycosides cyanogènes, pour produire de l'acide cyanhydrique toxique pour l'agresseur, chez qui les cyanures inhibent les cytochromes-oxydades, des enzymes mitochondriales impliquées dans la phosphorylation oxydative et la respiration cellulaire[15].
Synonymes
modifierParmi les synonymes, dérivés ou enzymes apparentées, on peut citer : gentiobiase, cellobiase, émulsine[16], élatérase, aryl-β-glucosidase, β-D-glucosidase, β-glucoside-glucohydrolase, arbutinase, amygdalinase, p-nitrophényl-β-glucosidase, primevérosidase, amygdalase, linamarase, salicilinase et β-1,6-glucosidase.
Notes et références
modifier- (en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Β-Glucosidase » (voir la liste des auteurs).
- ↑ Chida N, Sato T, In Comprehensive Chirality, , 207–239 p. (ISBN 978-0-08-095168-3, DOI 10.1016/B978-0-08-095167-6.00203-2), « 2.8 Chiral Pool Synthesis: Chiral Pool Syntheses Starting from Carbohydrates »
- ↑ Dale MP, Kopfler WP, Chait I, Byers LD, « β-Glucosidase: substrate, solvent, and viscosity variation as probes of the rate-limiting steps », Biochemistry, vol. 25, no 9, , p. 2522–9 (PMID 3087421, DOI 10.1021/bi00357a036, lire en ligne
) - 1 2 Davies G, Henrissat B, « Structures and mechanisms of glycosyl hydrolases », Structure, vol. 3, no 9, , p. 853–9 (PMID 8535779, DOI 10.1016/S0969-2126(01)00220-9
) - ↑ (en) « The "Ping-Pong" Mechanism », sur Chemistry LibreTexts, (consulté le )
- ↑ Sukanya Konar, « Probing the Effect of Glucose on the Activity and Stability of β-Glucosidase: An All-Atom Molecular Dynamics Simulation Investigation », ACS Omega, vol. 4, no 6, , p. 11189−11196 (PMID 31460219, PMCID 6648728, DOI 10.1021/acsomega.9b00509 )
- ↑ Jean-Guy Berrin, W. Russell McLauchlan, Paul Needs, Gary Williamson, Antoine Puigserver, Paul A. Kroon et Nathalie Juge, « Functional expression of human liver cytosolic beta-glucosidase in Pichia pastoris. Insights into its role in the metabolism of dietary glucosides », European Journal of Biochemistry, vol. 269, no 1, , p. 249–258 (ISSN 0014-2956, PMID 11784319, DOI 10.1046/j.0014-2956.2001.02641.x)
- ↑ Mignot C, Gelot A, De Villemeur TB, Pediatric Neurology Part III, vol. 113, Elsevier, coll. « Handbook of Clinical Neurology », , 1709–15 p. (ISBN 9780444595652, PMID 23622393, DOI 10.1016/B978-0-444-59565-2.00040-X), « Gaucher disease »
- ↑ Michelin K, Wajner A, Goulart L, Fachel AA, Pereira ML, de Mello AS, Souza FT, Pires RF, Giugliani R, Coelho JC, « Biochemical study on β-glucosidase in individuals with Gaucher's disease and normal subjects », Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry, vol. 343, nos 1–2, , p. 145–53 (PMID 15115687, DOI 10.1016/j.cccn.2004.01.010)
- ↑ Lucimari Teixeira Essenfelder, Anderson Albino Gomes, Jefferson Luis Meirelles Coimbra, Marcelo Alves Moreira, Sandra Maria Ferraz, David José Miquelluti, Gustavo Felippe da Silva et Maria de Lourdes Borba Magalhães, « Salivary β-glucosidase as a direct factor influencing the occurrence of halitosis », Biochemistry and Biophysics Reports, vol. 26, (ISSN 2405-5808, PMID 33732903, PMCID 7941027, DOI 10.1016/j.bbrep.2021.100965)
- ↑ Song Gao, Rongjin Sun, Rashim Singh, Sik Yu So, Clement T. Y. Chan, Tor Savidge et Ming Hu, « The role of gut microbial β-glucuronidase in drug disposition and development », Drug Discovery Today, vol. 27, no 10, , p. 103316 (ISSN 1359-6446, PMID 35820618, PMCID 9717552, DOI 10.1016/j.drudis.2022.07.001)
- ↑ (en) Samantha C. Leigh, Yannis P. Papastamatiou et Donovan P. German, « Seagrass digestion by a notorious 'carnivore' », Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences, vol. 285, no 1886, (ISSN 0962-8452, PMID 30185641, PMCID 6158537, DOI 10.1098/rspb.2018.1583)
- ↑ (en) Parth Jhaveri, Yannis P. Papastamatiou et Donovan P. German, « Digestive enzyme activities in the guts of bonnethead sharks ( Sphyrna tiburo ) provide insight into their digestive strategy and evidence for microbial digestion in their hindguts », Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Molecular & Integrative Physiology, vol. 189, , p. 76–83 (PMID 26239220, DOI 10.1016/j.cbpa.2015.07.013, hdl 10023/9230, lire en ligne)
- ↑ Allardyce BJ, Linton SM, Saborowski R, « The last piece in the cellulase puzzle: the characterisation of β-glucosidase from the herbivorous gecarcinid land crab Gecarcoidea natalis », The Journal of Experimental Biology, vol. 213, no Pt 17, , p. 2950–7 (PMID 20709923, DOI 10.1242/jeb.041582 , Bibcode 2010JExpB.213.2950A, hdl 10536/DRO/DU:30031463 , S2CID 3521384, lire en ligne)
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- ↑ Louise Bery, Émeline Cote, Nathalie Priymenko, Hervé Cassard, François Schelcher, « Intoxication d’un bouc nain par le laurier-cerise », Le Point vétérinaire, no 451, (lire en ligne, consulté le ).
- ↑ Frederick George Mann et Bernard Charles Saunders, Practical Organic Chemistry, London, Longman, , 4th éd., 509–517 p. (ISBN 9788125013808)
Liens externes
modifier- Ressource relative à la santé :
