Discussion:Sarcomère
- Admissibilité
- Neutralité
- Droit d'auteur
- Article de qualité
- Bon article
- Lumière sur
- À faire
- Archives
- Commons
Cet article est indexé par les projets Anatomie et Médecine.
Les projets ont pour but d’enrichir le contenu de Wikipédia en aidant à la coordination du travail des contributeurs. Vous pouvez modifier directement cet article ou visiter les pages de projets pour prendre conseil ou consulter la liste des tâches et des objectifs.
| Avancement | Importance | pour le projet | |
|---|---|---|---|
| Bon début | Moyenne |  | Anatomie (discussion • critères • liste • stats • hist. • comité • stats vues) |
 | Médecine (discussion • critères • liste • stats • hist. • comité • stats vues) | ||
Cet article ne comporte pas de liste de tâches suggérées. Vous pouvez saisir une liste de tâches à accomplir (par exemple sous forme d'une liste à puces), puis sauvegarder. Vous pouvez aussi consulter la page d'aide.
La partie suivante reste à traduire... Iniminimagimo 31 mai 2006 à 19:21 (CEST)
Contraction Upon muscle contraction, the A-bands maintain their length (1.6 micrometer in mammalian skeletal muscle) whereas the I-bands shorten.
The A-band, I-band and Z-line are the only components visible at the light-microscope level.
The protein tropomyosin covers the myosin binding sites of the actin molecules in the muscle cell. To allow the muscle cell to contract, tropomyosin must be moved to uncover the binding sites on the actin. Calcuim ions bind with troponin molecules (which are dispersed throughout the tropomyosin protein) and alter the structure of the tropomyosin, forcing it to reveal the cross bridge binding site on the actin. The concentration of calcium within muscle cells is controlled by the sarcoplasmic reticulum, a unique form of endoplasmic reticulum. Muscle contraction ends when calcium ions are pumped back out of the sarcomere.
Skeletal muscle only contracts when an impulse is received from a motor neuron. During stimulation of the muscle cell, the motor neuron releases the neurotransmitter acetylcholine which travels across the neuromuscular junction (the synapse between the terminal button of the neuron and the muscle cell). The action potential then travels along T (transverse) tubules until it reaches the sarcoplasmic reticulum; the action potential from the motor neuron changes the permeability of the sarcoplasmic reticulum, allowing the flow of calcium ions into the sarcomere. The outflow of calcium allows the myosin heads access to the actin cross bridge binding sites, permitting muscle contraction.
[edit] Rest At rest, the myosin head is bound to an ATP molecule in a low-energy configuration and is unable to access the cross bridge binding sites on the actin. However, the myosin head can hydrolyze ATP into ADP and an inorganic phosphate ion. A portion of the energy released in this reaction changes the shape of the myosin head and promotes it to a high-energy configuration. Through the process of binding to the actin, the myosin head releases ADP and inorganic phosphate ion, changing its configuration back to one of low energy. As the filament of actin moves away from the myosin head and back toward the center of the sarcomere, the myosin head is unable to preserve its bond with the actin. After cross bridge dissociation, ATP binds with the myosin head and the head is ready for another cycle of muscle contraction.
[edit] Storage Most muscle cells only store enough ATP for a small number of muscle contractions. While muscle cells also store glycogen, most of the energy required for contraction is derived from phosphagens. One such phosphagen is creatine phosphate, which is used to provide ADP with a phosphate group for ATP synthesis in vertebrates.
remaniement de l'article
modifierpar Nainscription
Je trouvais la partie bande trop compacte, et peut accessible. Les informations concernant les 2 protéines fondamentales du sarcomère (actine et myosine) étaient trop éparpillées et nuisaient à la compréhension de l'ensemble, et ne constituaient pas une bonne présentation , nécéssaire à la compréhension du mécanisme de contraction, qu'il faut dévelloper dans une partie à part.
il serait même bon de subdiviser encore l'article en
Structure
modifier- Organisation en bandes
- Localisation des principales protéines
Fonction: la contraction
modifier- modèle de la contraction du sarcomère
- Conséquences sur la cellule et le muscle
Il y a aussi une imperfection de formulation sur la titine: la plus grande protéine simple à l'état naturel. Le mot simple ne convient pas. Ceux qui le savent déjà comprennent que cela signifie sous forme monomérique (et non complexé dans une structure quaternaire), mais pour un novice cela n'évoque rien. Je ne pense pas qu'il soit cependant judicieux d'essayer de plus dévelloper (monomérique ne dira rien a un néophyte non plus). Alors ne vaudrait-il pas mieux supprimer cette phrase, facultative dans le sujet qui nous intéresse, et se contenter de renvoyer vers la page Titine, si quelqu un veut plus d'informations au sujet de cette protéine?
a terminer
modifierA terminer: les sources (genre grands bouquins de bio cell) remplacement éventuels des images par d'autres (je demande actuellement des autorisations)
par Nainscription
Super! Merci! Iniminimagimo 19 septembre 2007 à 16:22 (CEST)