Myéloperoxydase
| Myéloperoxydase | ||
 Structure d'une myéloperoxydase humaine complexée avec du cyanure (PDB 1D7W[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | MPO | |
| N° EC | 1.11.2.2 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 17q22 | |
| Masse moléculaire | 83 869 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 745 acides aminés[2] | |
| Entrez | 4353 | |
| HUGO | 7218 | |
| OMIM | 606989 | |
| UniProt | P05164 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_000250.1 | |
| RefSeq (protéine) | NP_000241.1 | |
| Ensembl | ENSG00000005381 | |
| PDB | 1CXP, 1D2V, 1D5L, 1D7W, 1DNU, 1DNW, 1MHL, 1MYP, 3F9P, 3ZS0, 3ZS1, 4C1M, 4DL1, 4EJX, 5FIW | |
|
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La myéloperoxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme halogénodépendante est active contre E. coli et L. acidophilus pour des pH acides (= 5). L'ajout de peroxyde d'hydrogène n'est pas nécessaire pour Lactobacillus puisque ce dernier le produit lui-même. L'halogène le plus efficace est l'iode I, suivi du brome Br et du chlore Cl ; le fluor F est inefficace mais le thiocyanate SCN, qui n'est pas un halogène, l'est.
- X2 + O–
(leucocytaire) ⟶ 2 XO–
(hypo-halogénite = agent anti-bactérien)
La myéloperoxydase participe à l'explosion oxydative de certains phagocytes du système immunitaire comme les granulocytes neutrophiles (dans les granulations primaires azurophiles) et les macrophages. La phagocytose des bactéries est suivie de la fusion des vacuoles de phagocytose (phagosome) avec les granulations azurophiles primaires (considérées comme des lysosomes). La myéloperoxydase catalyse alors la formation de l'acide hypochloreux HOCl, espèce réactive de l'oxygène, extrêmement pro-oxydante, qui détruit le pathogène ; c'est le mode de destruction des bactéries extracellulaires par les polynucléaires neutrophiles.
| N° EC | EC |
|---|---|
| Cofacteur(s) | Ca2+, hème |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Notes et références modifier
- (en) Merilyn Blair-Johnson, Tristan Fiedler et Roger Fenna, « Human Myeloperoxidase: Structure of a Cyanide Complex and Its Interaction with Bromide and Thiocyanate Substrates at 1.9 Å Resolution », Biochemistry, vol. 40, no 46, , p. 13990-13997 (PMID 11705390, DOI 10.1021/bi0111808, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
