Méthionine sulfoxyde
La méthionine sulfoxyde, ou sulfoxyde de méthionine, est un dérivé oxydé de la méthionine, un acide α-aminé protéinogène. Il se forme naturellement par modification post-traductionnelle.
| L-méthionine sulfoxyde | |
 |
|
| Structure de la L-méthionine sulfoxyde | |
| Identification | |
|---|---|
| Nom UICPA | acide (2S)-2-amino-4-méthylsulfinylbutanoïque |
| Synonymes |
sylfoxyde de méthionine |
| No CAS | |
| No ECHA | 100.057.891 |
| No CE | 221-758-0 |
| PubChem | 158980 |
| ChEBI | 17016 |
| SMILES | CS(=O)CC[C@@H](C(=O)O)N , |
| InChI | Std. InChI : InChI=1S/C5H11NO3S/c1-10(9)3-2-4(6)5(7)8/h4H,2-3,6H2,1H3,(H,7,8)/t4-,10?/m0/s1 Std. InChIKey : QEFRNWWLZKMPFJ-YGVKFDHGSA-N |
| Propriétés chimiques | |
| Formule | C5H11NO3S [Isomères] |
| Masse molaire[1] | 165,211 ± 0,011 g/mol C 36,35 %, H 6,71 %, N 8,48 %, O 29,05 %, S 19,41 %, |
| Précautions | |
| SGH[2] | |
 Attention H319 : Provoque une sévère irritation des yeux P305+P351+P338 : En cas de contact avec les yeux : rincer avec précaution à l’eau pendant plusieurs minutes. Enlever les lentilles de contact si la victime en porte et si elles peuvent être facilement enlevées. Continuer à rincer. |
|
| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
modifier  |
|
L'oxydation de l'atome de soufre de la méthionine conduit à la formation d'un sulfoxyde ou d'une sulfone. Les acides aminés soufrés cystéine et méthionine sont davantage sujets à l'oxydation que les autres acides aminés[3]. Contrairement à l'oxydation des autres acides aminés, l'oxydation de la méthionine peut être rendue réversible par l'action de certaines enzymes, notamment celles de la famille des réductases de méthionine sulfoxyde . Les trois enzymes humaines connues de cette famille sont[3],[4] :
- la peptide-méthionine (S)-S-oxyde réductase (MsrA, EC ), qui peut réduire la méthionine (S)-sulfoxyde libre ou liée à une protéine ;
- la peptide-méthionine (R)-S-oxyde réductase B2 mitochondriale (MsrB, EC ), spécifique à la méthionine (R)-sulfoxyde liée à une protéine ;
- la L-méthionine (R)-S-oxyde réductase (fRmsr, EC ), spécifique de la méthionine (R)-sulfoxyde libre.
Certaines méthionine sulfoxyde réductases utilisent une thiorédoxine comme cofacteur d'oxydoréduction tandis que d'autres ont recours à une métallothionéine[5].
La concentration de méthionine sulfoxyde dans les tissus augmente avec l'âge, et l'on pense que cette molécule contribuerait au phénomène de vieillissement[6],[7]. Une étude à l'aide de drosophiles transgéniques qui surexpriment les réductases de peptide-méthionine sulfoxyde a montré qu'elles ont une durée de vie augmentée[8].
Notes et références
modifier- ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- ↑ Fiche Sigma-Aldrich du composé L-Methionine sulfoxide, consultée le 5 juillet 2014.
- 1 2 (en) Byung Cheon Lee, Alexander Dikiy, Hwa-Young Kim et Vadim N. Gladyshev, « Functions and evolution of selenoprotein methionine sulfoxide reductases », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, vol. 1790, no 11, , p. 1471-1477 (PMID 19406207, PMCID 3062201, DOI 10.1016/j.bbagen.2009.04.014, lire en ligne)
- ↑ (en) Hwa-Young Kim et Vadim N. Gladyshev, « Methionine Sulfoxide Reduction in Mammals: Characterization of Methionine-R-Sulfoxide Reductases », Molecular Biology of the Cell, vol. 15, no 3, , p. 1055-1064 (PMID 14699060, PMCID 363075, DOI 10.1091/mbc.E03-08-0629, lire en ligne)
- ↑ (en) Daphna Sagher, David Brunell, J. Fielding Hejtmancik, Marc Kantorow, Nathan Brot et Herbert Weissbach, « Thionein can serve as a reducing agent for the methionine sulfoxide reductases », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 103, no 23, , p. 8656-8661 (PMID 16735467, PMCID 1592241, DOI 10.1073/pnas.0602826103, lire en ligne)
- ↑ (en) Earl R. Stadtman, Holly Van Remmen, Arlan Richardson, Nancy B. Wehr et Rodney L. Levine, « Methionine oxidation and aging », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, vol. 1703, no 2, , p. 135-140 (PMID 15680221, DOI 10.1016/j.bbapap.2004.08.010, lire en ligne)
- ↑ (en) Reshma Shringarpure et Kelvin J.A. Davies, « Protein turnover by the proteasome in aging and disease », Free Radical Biology and Medicine, vol. 32, no 11, , p. 1084-1089 (PMID 12031893, DOI 10.1016/S0891-5849(02)00824-9, lire en ligne)
- ↑ (en) Hongyu Ruan, Xiang Dong Tang, M.-L. Chen, M. A. Joiner, Guangrong Sun, Nathan Brot, Herbert Weissbach, Stephen H. Heinemann, Linda Iverson, Chun-Fang Wu et Toshinori Hoshi, « High-quality life extension by the enzyme peptide methionine sulfoxide reductase », Proceedings of the National Academy of Science of the United States of America, vol. 99, no 5, , p. 2748-2753 (PMID 11867705, PMCID 122419, DOI 10.1073/pnas.032671199, lire en ligne)
