Énoyl-coenzyme A isomérase

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La Δ3-cis2-trans-énoyl-CoA isomérase, ou dodécénoyl-CoA isomérase, est une isomérase qui catalyse la réaction :

Énoyl-coenzyme A isomérase 1
Image illustrative de l’article Énoyl-coenzyme A isomérase
Trimère d'énoyl-CoA isomérase humaine (PDB 1SG4[1])
Caractéristiques générales
Nom approuvé Enoyl-CoA Delta Isomerase 1
Symbole ECI1
N° EC 5.3.3.8
Homo sapiens
Locus 16p13.3
Masse moléculaire 32 816 Da[2]
Nombre de résidus 302 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Énoyl-coenzyme A isomérase 2
Caractéristiques générales
Nom approuvé Enoyl-CoA Delta Isomerase 2
Symbole ECI2
N° EC 5.3.3.8
Homo sapiens
Locus 6p25.2
Masse moléculaire 43 585 Da[2]
Nombre de résidus 394 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
(3Z)-dodéc-3-énoyl-CoA    (2E)-dodéc-2-énoyl-CoA.

Cette enzyme assure la conversion d'une double liaison cis ou trans sur l'atome de carbone γ (position 3) en double-liaison trans sur l'atome de carbone β (position 2) d'un acide gras insaturé. Elle intervient dans la β-oxydation des acides gras insaturés portant une double liaison sur un atome de carbone impair[3]. Elle agit en décalant la position de la double liaison de l'intermédiaire acyl-CoA et en convertissant la 3-cis ou trans-énoyl-CoA en 2-trans-énoyl-CoA. Dans la mesure où l'étape clé de la dégradation des acides gras ayant une double liaison sur un atome de carbone pair produit également de la 3-trans-énoyl-CoA chez les mammifères et les levures, l'énoyl-CoA isomérase est indispensable pour dégrader ces acides gras également[4].

Notes et références

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  1. (en) Sanna T. Partanen, Dmitry K. Novikov, Alexander N. Popov, Anu M. Mursula, J. Kalervo Hiltunen et Rik K. Wierenga, « The 1.3 Å Crystal Structure of Human Mitochondrial Δ32-Enoyl-CoA Isomerase Shows a Novel Mode of Binding for the Fatty Acyl Group », Journal of Molecular Biology, vol. 342, no 4,‎ , p. 1197-1208 (PMID 15351645, DOI 10.1016/j.jmb.2004.07.039, lire en ligne)
  2. a b c et d Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. (en) Uwe Janssen, Thomas Fink, Peter Lichter et Wilhelm Stoffel, « Human Mitochondrial 3,2-trans-Enoyl-CoA Isomerase (DCI): Gene Structure and Localization to Chromosome 16p13.3 », Genomics, vol. 23, no 1,‎ , p. 223-228 (PMID 7829074, DOI 10.1006/geno.1994.1480, lire en ligne)
  4. (en) J. M. Kilponen, H. M. Häyrinen, M. Rehn et J. K. Hiltunen, « cDNA cloning and amino acid sequence of human mitochondrial delta 3 delta 2-enoyl-CoA isomerase: comparison of the human enzyme with its rat counterpart, mitochondrial short-chain isomerase », Biochemical Journal, vol. 300, no Pt 1,‎ , p. 1-5 (PMID 8198519, PMCID 1138113, lire en ligne)