3-Hydroxyacyl-CoA-déshydrogénase

Données clés
N° EC	EC 1.1.1.35
N° CAS	9028-40-4
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

	3-Hydroxyacyl-CoA-déshydrogénase
	; Structure d'une 3-hydroxyacyl-CoA-déshydrogénase humaine cristallisée (PDB 3HAD)
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Hydroxyacyl-CoA déshydrogénase
Symbole	HADH
N° EC	1.1.1.35
Homo sapiens
Locus	4q25
Masse moléculaire	34 294 Da
Nombre de résidus	314 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	3033
HUGO	4799
OMIM	601609
UniProt	Q16836
RefSeq (ARNm)	NM_001184705.2, NM_005327.4
RefSeq (protéine)	NP_001171634.2, NP_005318.3
Ensembl	ENSG00000138796
PDB	1F0Y, 1F12, 1F14, 1F17, 1IL0, 1LSJ, 1LSO, 1M75, 1M76, 2HDH, 3HAD, 3RQS(3D)
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

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La 3-hydroxyacyl-CoA-déshydrogénase est une oxydoréductase qui catalyse la 3^e étape de la β-oxydation, c'est-à-dire l'oxydation de la 3-hydroxyacyl-CoA par le NAD⁺ : (S)-3-hydroxyacyl-CoA + NAD⁺ $\rightleftharpoons$ 3-oxoacyl-CoA + NADH.

Cette enzyme peut agir sur des acides gras à chaîne courte ou moyenne et est moins active sur les acides gras à chaîne longue ; pour ceux-ci, il existe une 3-hydroxyacyl-CoA-déshydrogénase plus spécifique (EC 1.1.1.211).

Le produit de cette réaction est une β-cétoacyl-CoA prête à être clivée par l'acétyl-CoA-C-acyltransférase pour libérer une acétyl-CoA, ce qui clos le cycle de la β-oxydation.

Notes et références

Notes

Références

↑ (en) Joseph J. Barycki, Laurie K. O'Brien, Judy M. Bratt, Rongguang Zhang, Ruslan Sanishvili, Arnold W. Strauss et Leonard J. Banaszak, « Biochemical Characterization and Crystal Structure Determination of Human Heart Short Chain l-3-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase Provide Insights into Catalytic Mechanism », Biochemistry, vol. 38, n^o 18,‎ 1999, p. 5786-5798 (PMID 10231530, DOI 10.1021/bi9829027, lire en ligne)
1 2 Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

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[10.1021/bi9829027-1] (en) Joseph J. Barycki, Laurie K. O'Brien, Judy M. Bratt, Rongguang Zhang, Ruslan Sanishvili, Arnold W. Strauss et Leonard J. Banaszak, « Biochemical Characterization and Crystal Structure Determination of Human Heart Short Chain l-3-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase Provide Insights into Catalytic Mechanism », Biochemistry, vol. 38, n^o 18,‎ 1999, p. 5786-5798 (PMID 10231530, DOI 10.1021/bi9829027, lire en ligne)

[Masse_et_nombre_de_résidus-2] 1 2 Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

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