Alpha-1-antitrypsine

L'alpha-1-antitrypsine ou α₁-antitrypsine (A1AT) est un inhibiteur de la sérine protéase (serpine). Elle protège les tissus contre des enzymes produites par des cellules inflammatoires, particulièrement l'élastase. On la trouve dans le sang humain à des taux de 0,9 à 1,5 gramme/litre. Sa carence est une cause d'emphysème et de cirrhose.

SERPINA1
Structures disponibles PDB Recherche d'orthologue: PDBe RCSB Identifiants PDB 1ATU, 1D5S, 1EZX, 1HP7, 1IZ2, 1KCT, 1OO8, 1OPH, 1PSI, 1QLP, 1QMB, 2D26, 2QUG, 3CWL, 3CWM, 3DRM, 3DRU, 3NDD, 3NDF, 3NE4, 3T1P, 7API, 8API, 9API, 4PYW, 5IO1
Identifiants
Aliases	SERPINA1
IDs externes	OMIM: 107400 MGI: 891968 HomoloGene: 20103 GeneCards: SERPINA1
Position du gène (Homme) Chr. Chromosome 14 humain Locus 14q32.13 Début 94,376,747 bp Fin 94,390,693 bp
Position du gène (Souris) Chr. Chromosome 12 (souris) Locus 12 E|12 52.98 cM Début 103,729,853 bp Fin 103,739,851 bp
Expression génétique Bgee Humain Souris (orthologue) Fortement exprimé dans right lobe of liver sang îlot de Langerhans monocyte granulocyte vésicule biliaire duodénum human kidney upper lobe of left lung appendice iléo-cæcal Fortement exprimé dans proximal tubule hepatobiliary system foie right kidney human kidney Hindgut lobe of liver Vésicule vitelline intestin moyen îlot de Langerhans Plus de données d'expression de référence BioGPS Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology Fonction moléculaire peptidase inhibitor activity liaison de protéase liaison protéique identical protein binding serine-type endopeptidase inhibitor activity Composant cellulaire appareil de Golgi endoplasmic reticulum lumen COPII-coated ER to Golgi transport vesicle exosome endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane platelet alpha granule lumen région extracellulaire réticulum endoplasmique Golgi membrane milieu extracellulaire intracellular membrane-bounded organelle ficolin-1-rich granule lumen collagen-containing extracellular matrix Processus biologique hémostase negative regulation of peptidase activity platelet degranulation endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport COPII vesicle coating acute-phase response negative regulation of endopeptidase activity coagulation sanguine neutrophil degranulation modification post-traductionnelle Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues Espèces Homme Souris Entrez 5265 20703 Ensembl ENSG00000197249 ENSG00000277377 ENSMUSG00000071177 UniProt P01009 Q00897 P07758 RefSeq (mRNA) NM_001127707 NM_000295 NM_001002235 NM_001002236 NM_001127700 NM_001127701 NM_001127702 NM_001127703 NM_001127704 NM_001127705 NM_001127706 NM_009246 RefSeq (protéine) NP_000286 NP_001002235 NP_001002236 NP_001121172 NP_001121173 NP_001121174 NP_001121175 NP_001121176 NP_001121177 NP_001121178 NP_001121179 NP_033272 NP_001239498 NP_033269 Localisation (UCSC) Chr 14: 94.38 – 94.39 Mb Chr 12: 103.73 – 103.74 Mb Publication PubMed
Wikidata
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Fonction

Elle fait partie de la famille des serpines comme l'alpha-1-antichymotrypsine, l'inhibiteur du C1, l'antithrombine et la neuroserpine. Le déficit de l'une de ces protéines étant responsable d'une serpinopathie.

L'alpha-1-antitrypsine est une protéine sécrétée par le foie. Elle est présente dans le sang, pour aller vers les poumons, pour s'opposer à l'action d'une enzyme, l'élastase. Cette enzyme-là est libérée par les leucocytes en cas d'infection, par exemple.

Rôle dans les maladies

Un déficit peut causer un emphysème pulmonaire : l'action de l'élastase n'est plus inhibée. Elle peut alors détruire le tissu pulmonaire sans en être empêchée.

La carence en alpha-1-antitrypsine cause dans 15 % des cas une cirrhose.

Il peut exister une élévation de sa clairance lors d'une diarrhée motrice d'origine exsudative.

Génétique

Le gène est appelé SERPINA1.

La mutation la plus fréquente de ce dernier exprime une forme repliée de cet enzyme, s'accumulant en intracellulaire et ne permettant pas son excrétion dans le sang.