Neuropiline 1

Caractéristiques générales
Neuropiline 1
Structure du domaine b1 d'une neuropiline humaine cristallisée (PDB 1KEX^[1])
Symbole	NRP1
Synonymes	CD304
Homo sapiens
Locus	10p11.22
Masse moléculaire	103 134 Da^[2]
Nombre de résidus	923 acides aminés^[2]
Entrez	8829
HUGO	8004
OMIM	602069
UniProt	O14786
RefSeq (ARNm)	NM_001024628.2, NM_001024629.2, NM_001330068.1, NM_003873.5
RefSeq (protéine)	NP_001019799.1, NP_001019800.1, NP_001316997.1, NP_003864.4
Ensembl	ENSG00000099250
PDB	1KEX, 2QQI, 2QQM, 2QQN, 3I97, 4DEQ, 4RN5, 5C7G, 5IJR, 5IYY, 5J1X, 5JGI, 5JGQ, 5JHK, 5L73, 6FMC, 6FMF
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Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La neuropiline 1 est une protéine transmembranaire. Il s'agit de l'une des deux neuropilines humaines. Son gène est le NRP1 situé sur le chromosome 10 humain.

Rôle modifier

Il interagit avec les sémaphorines de classe 3 (dont le SEMA3A) et VEGF. Il intervient également dans l'immunité cellulaire^[3] ainsi que dans l'embryogenèse du système cardiovasculaire^[4] (dont la séparation entre cœur droit et cœur gauche^[5]) et neurologique^[6].

Une étude de novembre 2020 révèle que la neuropiline 1 est un récepteur auquel se lie le péplomère du coronavirus SARS-CoV-2 responsable de la Covid-19^[7].

Notes et références modifier

↑ (en) Christian C. Lee, Andreas Kreusch, Daniel McMullan, Ken Ng, Glen Spraggon, « Crystal Structure of the Human Neuropilin-1 b1 Domain », Structure, vol. 11, n^o 1,‎ janvier 2003, p. 99-108 (PMID 12517344, DOI 10.1016/S0969-2126(02)00941-3, lire en ligne)
↑ ^{a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑ Schwarz Q, Ruhrberg C, Neuropilin, you gotta let me know: should I stay or should I go?, Cell Adh Migr, 2010;4:61–66
↑ Kawasaki T, Kitsukawa T, Bekku Y et al. A requirement for neuropilin-1 in embryonic vessel formation, Development, 1999;126:4895–4902
↑ Plein A, Calmont A, Fantin A et al. Neural crest–derived SEMA3C activates endothelial NRP1 for cardiac outflow tract septation, J Clin Invest, 2015;2015;125:2661-2676
↑ Gu C, Rodriguez ER, Reimert DV et al. Neuropilin-1 conveys semaphorin and VEGF signaling during neural and cardiovascular development, Dev Cell, 2003;5:45–57
↑ J.L. Daly et al., Neuropilin-1 is a host factor for SARS-CoV-2 infection, 2020. DOI 10.1126/science.abd3072

Portail de la biologie cellulaire et moléculaire

[10.1016/S0969-2126(02)00941-3-1] (en) Christian C. Lee, Andreas Kreusch, Daniel McMullan, Ken Ng, Glen Spraggon, « Crystal Structure of the Human Neuropilin-1 b1 Domain », Structure, vol. 11, n^o 1,‎ janvier 2003, p. 99-108 (PMID 12517344, DOI 10.1016/S0969-2126(02)00941-3, lire en ligne)

[Masse_et_nombre_de_résidus-2] {a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

[Schwarz_2010-3] Schwarz Q, Ruhrberg C, Neuropilin, you gotta let me know: should I stay or should I go?, Cell Adh Migr, 2010;4:61–66

[Kawasaki_1999-4] Kawasaki T, Kitsukawa T, Bekku Y et al. A requirement for neuropilin-1 in embryonic vessel formation, Development, 1999;126:4895–4902

[Plein_2015-5] Plein A, Calmont A, Fantin A et al. Neural crest–derived SEMA3C activates endothelial NRP1 for cardiac outflow tract septation, J Clin Invest, 2015;2015;125:2661-2676

[Gu_2003-6] Gu C, Rodriguez ER, Reimert DV et al. Neuropilin-1 conveys semaphorin and VEGF signaling during neural and cardiovascular development, Dev Cell, 2003;5:45–57

[7] J.L. Daly et al., Neuropilin-1 is a host factor for SARS-CoV-2 infection, 2020. DOI 10.1126/science.abd3072

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