L'α-amylase (ou diastase ou takadiastase) est la toute première enzyme qui fut découverte en 1833 par Anselme Payen et Jean-François Persoz[2].

α-Amylase
Image illustrative de l’article Α-amylase
Structure d'une α-amylase pancréatique humaine (PDB 1HNY)
Caractéristiques générales
Symbole AMY
N° EC 3.2.1.1
Code ATC A09AA01
Gène AMY1A — α-Amylase 1A (salivaire)
Homo sapiens
Locus 1p21.1
Masse moléculaire 57 768 Da[1]
Nombre de résidus 511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène AMY1B — α-Amylase 1B (salivaire)
Homo sapiens
Locus 1p21.1
Masse moléculaire 57 768 Da[1]
Nombre de résidus 511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène AMY1C — α-Amylase 1C (salivaire)
Homo sapiens
Locus 1p21.1
Masse moléculaire 57 768 Da[1]
Nombre de résidus 511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène AMY2A — α-Amylase 2A (pancréatique)
Homo sapiens
Locus 1p21.1
Masse moléculaire 57 707 Da[1]
Nombre de résidus 511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène AMY2B — α-Amylase 2B (pancréatique)
Homo sapiens
Locus 1p21.1
Masse moléculaire 57 710 Da[1]
Nombre de résidus 511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

L'α-amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme glycosidase (enzyme qui hydrolyse les polysaccharides). C'est un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites.

Elle est également synthétisée dans les fruits de beaucoup de plantes durant leur maturation (c'est ce qui rend leur goût si doux et sucré), et aussi pendant la germination des graines. L'amylase est entre autres responsable de la production de malt.

Domaine catalytique de l'α-amylase
Description de cette image, également commentée ci-après
Cyclodextrine glucanotransférase de Geobacillus stearothermophilus (PDB 1CYG)
Domaine protéique
Pfam PF00128
Clan Pfam CL0058
InterPro IPR006047
SCOP 1ppi
SUPERFAMILY 1ppi
Famille OPM 125
Protéine OPM 1wza
CAZy GH13
Domaine en feuillet β C-terminal de l'α-amylase
Description de cette image, également commentée ci-après
Complexe de maltoheptanose et d'α-Amylase 1 d'orge commune (PDB 1RP8)
Domaine protéique
Pfam PF07821
InterPro IPR012850
Domaine β C-terminal de l'α-amylase
Description de cette image, également commentée ci-après
Complexe de maltotriose et de cyclodextrine glycosyltransférase (PDB 5CGT)
Domaine protéique
Pfam PF02806
Clan Pfam CL0369
InterPro IPR006048
SCOP 1ppi
SUPERFAMILY 1ppi

Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase salivaire (ou amylase 1 ou ptyaline[3]) et l'amylase pancréatique (ou amylase 2). Elles se comportent différemment en focalisation isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques.

Mécanisme d'action

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L'α-amylase brise les liaisons α(1→4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose).

Elle possède un site de liaison donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Elle se lie avec affinité au S. viridans ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou absorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter l'acide glutamique que celle-ci produit en acide organique.

Les acide aminés du site de réaction sont l'aspartate 197, le glutamate 233, l'aspartate 300[4].

Alpha-amylase. L'aspartate 300 est en cyan, l'aspartate 197 en jaune et le glutamate 233 en jaune.

Génétique

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Chez l'Homme, toutes les iso-amylases sont liées au chromosome 1q21.

L'enzyme peut être détectée en la mélangeant à son substrat pour obtenir un ou plusieurs produits. Dans ce cas, cette enzyme possède un substrat qui est l'amidon. Ces produits seront le maltose, diholoside réducteur qui pourra être détecté grâce à la liqueur de Fehling.

Son gène s'appelle AMY2A[5].

Séquence chez l'humain

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MKFFLLLFTIGFCWAQYSPNTQQGRTSIVHLFEWRWVDIALECERYLAPKGFGGVQVSPPNENVAIYNPF
RPWWERYQPVSYKLCTRSGNEDEFRNMVTRCNNVGVRIYVDAVINHMCGNAVSAGTSSTCGSYFNPGSRD
FPAVPYSGWDFNDGKCKTGSGDIENYNDATQVRDCRLTGLLDLALEKDYVRSKIAEYMNHLIDIGVAGFR
LDASKHMWPGDIKAILDKLHNLNSNWFPAGSKPFIYQEVIDLGGEPIKSSDYFGNGRVTEFKYGAKLGTV
IRKWNGEKMSYLKNWGEGWGFVPSDRALVFVDNHDNQRGHGAGGASILTFWDARLYKMAVGFMLAHPYGF
TRVMSSYRWPRQFQNGNDVNDWVGPPNNNGVIKEVTINPDTTCGNDWVCEHRWRQIRNMVIFRNVVDGQP
FTNWYDNGSNQVAFGRGNRGFIVFNNDDWSFSLTLQTGLPAGTYCDVISGDKINGNCTGIKIYVSDDGKA
HFSISNSAEDPFIAIHAESKL[6]

Pathologies

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Des niveaux anormaux d'amylase ont été trouvés dans des cas de :

  • traumatismes salivaires (incluant les problèmes liés à l'intubation pendant une anesthésie)
  • oreillons (provoquant l'inflammation des glandes salivaires)
  • pancréatite (à cause des dommages créés sur les cellules productrices d'amylase)
  • problèmes rénaux (à cause d'une sécrétion réduite).

En général, une quantité d'enzymes plus de 10 fois supérieure à la normale est un des symptômes de la pancréatite. Lorsque la quantité est de l'ordre de 5 à 10 fois le taux normal, cela peut indiquer des problèmes duodénaux ou rénaux. Parfois, on peut trouver une faible augmentation d'amylase dans la salive sans que ce soit pathogène.

Séquence

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Les cinq α-amylases humaines comportent chacune 496 acides aminés. Les différences entre elles sont très petites (les amylases 1A, 1B et 1C sont identiques).

Notes et références

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  1. a b c d e f g h i et j Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels », Annales de chimie et de physique, 2e série, t. 53, 1833, pp. 73-92, consultable sur Google Books
  3. Éditions Larousse, « Définitions : ptyaline - Dictionnaire de français Larousse », sur www.larousse.fr (consulté le )
  4. G. D. Brayer, Y. Luo et S. G. Withers, « The structure of human pancreatic alpha-amylase at 1.8 A resolution and comparisons with related enzymes », Protein Science: A Publication of the Protein Society, vol. 4, no 9,‎ , p. 1730–1742 (ISSN 0961-8368, PMID 8528071, PMCID 2143216, DOI 10.1002/pro.5560040908, lire en ligne, consulté le )
  5. « UniProt », sur www.uniprot.org (consulté le )
  6. « pancreatic alpha-amylase precursor [Homo sapiens] - Protein - NCBI », sur www.ncbi.nlm.nih.gov (consulté le )

Article connexe

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Liens externes

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