Glutathion-réductase
Une glutathion-réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
| Glutathion-réductase | |||||||||||||||||||
 Structure d'une glutathion-réductase cristallisée montrant le FAD et les deux molécules de glutathion (PDB 1GRE[1]) | |||||||||||||||||||
| Caractéristiques générales | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Nom approuvé | Glutathion disulfure réductase | ||||||||||||||||||
| Symbole | GSR | ||||||||||||||||||
| N° EC | 1.8.1.7 | ||||||||||||||||||
| Homo sapiens | |||||||||||||||||||
| Locus | 8p12 | ||||||||||||||||||
| Masse moléculaire | 56 257 Da[2] | ||||||||||||||||||
| Nombre de résidus | 522 acides aminés[2] | ||||||||||||||||||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | |||||||||||||||||||
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- 2 glutathion + NADP+ disulfure de glutathion + NADPH + H+.
Cette enzyme permet de réduire le disulfure de glutathion en glutathion à l'aide de NADPH provenant notamment de la voie des pentoses-phosphates chez les bactéries, les plantes et les animaux afin de régénérer le glutathion, molécule essentielle à la résistance contre le stress oxydant et à la préservation du pH intracellulaire[3],[4],[5].
La glutathion-réductase est conservée à travers tous les règnes du vivant. On ne trouve qu'un seul gène codant la glutathion-réductase chez les bactéries, les levures et les animaux. Le génome des plantes code en revanche deux isoenzymes. La drosophile et les trypanosomes sont dépourvus de glutathion-réductase mais réalisent la réduction du glutathion à l'aide respectivement de thiorédoxine[6] et de trypanothion[7]. Chez l'humain, elle est codée par le gène GSR, sur le chromosome 8.
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | FAD |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
modifier- ↑ (en) P. Andrew Karplus et Georg E. Schulz, « Substrate binding and catalysis by glutathione reductase as derived from refined enzyme: Substrate crystal structures at 2Å resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 210, no 1, , p. 163-180 (PMID 2585516, DOI 10.1016/0022-2836(89)90298-2, lire en ligne)
- 1 2 Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- ↑ (en) Marcel Deponte, « Glutathione catalysis and the reaction mechanisms of glutathione-dependent enzymes », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, vol. 1830, no 5, , p. 3217-3266 (PMID 23036594, DOI 10.1016/j.bbagen.2012.09.018, lire en ligne)
- ↑ (en) Alton Meister, « Glutathione metabolism and its selective modification », Journal of Biological Chemistry, vol. 263, no 33, , p. 17205-17208 (PMID 3053703, lire en ligne)
- ↑ (en) B. Mannervik, « The enzymes of glutathione metabolism: an overview », Biochemical Society Transactions, vol. 15, no 4, , p. 717-718 (PMID 3315772, lire en ligne)
- ↑ (en) Stefan M. Kanzok, Anke Fechner, Holger Bauer, Julia K. Ulschmid, Hans-Michael Müller, José Botella-Munoz, Stephan Schneuwly, R. Heiner Schirmer et Katja Becker, « Substitution of the Thioredoxin System for Glutathione Reductase in Drosophila melanogaster », Science, vol. 291, no 5504, , p. 643-646 (PMID 11158675, DOI 10.1126/science.291.5504.643, lire en ligne)
- ↑ (en) R. Luise Krauth-Siegel et Marcelo A. Comini, « Redox control in trypanosomatids, parasitic protozoa with trypanothione-based thiol metabolism », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, vol. 1780, no 11, , p. 1236-1248 (PMID 18395526, DOI 10.1016/j.bbagen.2008.03.006, lire en ligne)
